近日，我院田阳副教授等在国际食品TOP期刊Food Chemistry（Q1，IF：9.8）发表题为 “Desensitizing mechanism of LBGP70 on peanut allergy: Competitive inhibition and allosteric regulation of DC-SIGN on dendritic cells” 的研究论文。我院在读研究生苏梓谦为第一作者，首都医科大学附属北京世纪坛医院顾爱琴博士为共同第一作者。

成果介绍：

食物过敏是全球关注的公共卫生和食品安全问题。其发生并不只是“过敏原进入机体”这么简单，更关键的是免疫系统如何识别过敏原、如何启动Th2偏向免疫反应。树突状细胞作为抗原呈递细胞，是这一过程的核心枢纽。现有研究表明，树突状细胞表面的C型凝集素受体DC-SIGN已被证实可识别花生主要过敏原Ara h 1，并参与过敏原摄取和免疫应答调控。有趣的是，DC-SIGN同时也可与多种柔性生物大分子结合或作用。因此，DC-SIGN 或将成为食物过敏新型控制策略的作用靶点。

在此背景下，研究者们以高度分支化的多糖组分 LBGP70为对象，构建了“动物—细胞—分子模拟”多尺度证据链。结果显示，LBGP70缓解了花生过敏小鼠的过敏反应，推动脾脏T细胞反应由Th2偏向向更平衡的免疫状态恢复。在树突状细胞水平，LBGP70能够显著降低其对花生过敏原的摄取效率。这说明LBGP70的作用并不局限于下游炎症抑制，而可能发生在更早期的“过敏原识别—摄取—呈递”阶段。

研究人员引入全原子分子动力学模拟，解析 DC-SIGN、Ara h 1 与 LBGP70 之间的互作机制。模拟结果表明，LBGP70 可占据 DC-SIGN 表面活性位点，减少Ara h 1可利用的受体结合位点；同时，LBGP70 还能稳定DC-SIGN结构，削弱Ara h 1诱导的受体结构扰动，使得DC-SIGN难以发生介导过敏反应所需要的能量变化。换言之，LBGP70 可通过“竞争性占位+结构稳定”双重方式，降低过敏原与树突状细胞受体的有效结合。综上，该研究为食物过敏干预、功能食品开发和蛋白结构功能关系研究提供了新的理论依据和技术参考。

图文摘要

LBGP70抗过敏机制示意图

原文链接： https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2026.149660